La descarboxilación del
piruvato es un compuesto de tres carbonos. Es la etapa previa al ciclo de Krebs
y posterior a la glucólisis en el proceso de respiración celular, es un
proceso que acontece en la membrana mitocondrial interna y se da en todos los
tejidos que poseen mitocondrias.[1]
La
función de la descarboxilación del piruvato es proporcionar el acetil – coenzima, sustrato necesario para el ciclo de
Krebs. Este es un proceso común para los carbohidratos y proteínas. A partir de
éste se puede formar glucosa dependiendo de las necesidades de la célula ( la
glucosa puede ir hacia abajo para formar piruvato, o el piruvato puede ir hacia
arriba para formar glucosa). Además participa en vías metabólicas anaeróbicas y
aeróbicas[2]
Características de las enzimas
Enzima 1 ( E1 ) Piruvato
Descarboxilasa:
Es un heterotetrámero formado
por 2 subunidades alfa y 2 subunidades beta. Utiliza como Coenzima TPP (
Pirofosfato de tiamina, Tiamina difosfato, TDP). Es un grupo prostético puesto
que se encuentra unido covalentemente a E1.
E1 Cataliza la reacción:
Piruvato
+ lipoamida => S-acetildihidrolipoamida + CO2[3]
Enzima 2 (E2)
Dihidrolipoil transacetilasa:
Transfiere
el grupo acetil que se encuentra unido a la lipoamida al coenzima A para dar el
acetil – CoA producto de la reacción y la lipoaida en
su forma reducida.[4]
Enzima 3 (E3)
Dihidrolipoamida deshidrogenasa:
Esta
enzima recupera la forma oxidada de la lipoamida rindiendo un NADH, para ello
requiere de la intervención de FAD como coenzima.[5]
Coenzima A (CoA):
Es la molécula acarreadora del acetato.
Aceptor final de los equivalentes reductores
que se transfieren en esta reacción.[6]
Regulación de piruvato deshidrogenasa
En la regulación de la piruvato
deshidrogenasa intervienen dos tipos de acciones: la regulación alostérica
directa del complejo multienzimático y la modificación covalente del mismo. La
regulación alostérica reconoce como moduladores negativos a la acetil-CoA y al
NADH, la acción de ambos moduladores es muy lógica, pues el aumento de la
acetil-CoA indica al sistema que el receptor principal de su producto --el ciclo de Krebs-- se encuentra saturado;
mientras que un aumento del NADH
significa lo mismo para la cadena respiratoria. En ambos casos se ve la
inutilidad metabólica de catalizar una reacción cuyos productos finales no
serán aceptados por las vías que los usan.[7]
Glosario
1. Ciclo de Krebs: Ruta metabólica etapa de la respiración celular, el proceso de producción de energía en las células. Forma parte de la respiración aerobia, es decir, se realiza en presencia de oxígeno y se desarrolla entre los procesos de glicolisis y cadena respiratoria. Su fin es la obtención de NADH, una molécula con poder reductor, que se utiliza para la producción de ATP mediante la cadena respiratoria.
Diccionario médico-biológico, histórico y
etimológico, Ediciones Universidad Madrid, consultado en http://dicciomed.eusal.es/palabra/alosterico-ca,
recuperado el día 22 de Marzo de 2016
2. Regulación
alostérica: Las enzimas reguladas por modificaciones no-covalentes son llamadas de alostéricas. Las mismas son encontradas en casi todas las vías metabólicas y generalmente está catalizando una reacción irreversible localizada en el inicio de la vía. En cuanto a su estructura, son oligoméricas o sea compuestas de varias cadenas polipeptídicas, cada una con una casa de campo activa.
Diccionario médico-biológico, histórico y etimológico, Ediciones Universidad Madrid, consultado en http://dicciomed.eusal.es/palabra/alosterico-ca, recuperado el día 22 de Marzo de 2016
Diccionario médico-biológico, histórico y etimológico, Ediciones Universidad Madrid, consultado en http://dicciomed.eusal.es/palabra/alosterico-ca, recuperado el día 22 de Marzo de 2016
REFERENCIAS
[1] Feduchi y
cols. Bioquímica conceptos esenciales.
Panamericana, 2011, Cap13. pp241
[2] Ídem
[3] Mynor,
Leyva, Bioquímica Médica, Universidad de San Carlos ,Facultad de Ciencias
Médicas, Guatemala, 2011, Fase 1
Descarboxilación oxidativa del piruvato.
[4] Ídem
[5] Ídem
[6] Ídem
[7] David L. Nelson, Michael M. Cox, Lehninger. Principios
de la bioquímica. 4ªed. Omega, Barcelona, 2005. Cap16.
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