Las reacciones metabólicas conforman un cuerpo de
reacciones químicas que ocurren en condiciones muy particulares (temperatura,
pH, concentración de reactantes y productos) y que son necesarias para que los
seres vivos cumplan con sus funciones biológicas. Estas condiciones
particulares en las que las reacciones metabólicas deben darse son
características de los organismos, órganos, tejidos o células, y en ausencia de
un catalizador, no suelen permitir que se generen los productos a la velocidad
requerida. Ciertas proteínas han evolucionado entonces como catalizadores
biológicos cuya función es aumentar la velocidad de las reacciones químicas en
los seres vivos. Es importante recordar que este aumento en la velocidad de
reacción se logra mediante la disminución de la energía de activación de los
reactantes y que nada tiene que ver con el cambio de energía libre que ocurre
al convertirse los reactantes en productos.
En términos simples, la relación entre la velocidad de la
reacción y la concentración de sustrato (S, reactante) en una reacción
catalizada por una enzima (E) está dada por la ecuación de Michaelis y Menten de acuerdo al esquema siguiente:
k -1 k2
E
+ S D ES → E + P k +1, k -1 y k2 : constantes de velocidad
k +1
v = Vmax[S]
Km
+ [S]
Donde, en condiciones
de estado estable (velocidad de formación de ES = velocidad de descomposición
de ES):
v = velocidad de
reacción a una determinada concentración de sustrato
[S] = concentración de
sustrato
Vmax =
velocidad máxima alcanzable a la concentración de enzima dada
Km =
constante de disociación aparente de ES = (k
-1 + k2)/k +1
Los valores de Km y Vmax son
útiles para caracterizar el funcionamiento de una enzima con un sustrato
específico. El Km mantiene
un relación inversa con la afinidad de la enzima por el sustrato, y si se
conoce la concentración de la enzima ([E]), la Vmax permite el
cálculo de la constante de catálisis de ésta (kcat = k2
= Vmax/[E]). La kcat
es equivalente al número de reacciones que un sitio activo de la enzima
cataliza por unidad de tiempo. El cociente
kcat/Km
toma en cuenta ambos parámetros para estimar la eficiencia catalítica de la
enzima, entendida ésta como la frecuencia en que la enzima transformará el
sustrato en producto cada vez que se encuentre con él (a mayor kcat [mayor velocidad] y
menor Km [mayor afinidad],
mayor eficiencia).[1]
Glosario
1. Cinética,
estudio de la velocidad de las reacciones químicas;
Lexicoon
(2016) Cinética. Edicón 3.7 en línea) en http://lexicoon.org/
Fecha de consulta 25 de marzo de 2016.
2. Sustrato,
molécula sobre la que actúa una enzima. Lexicoon (2016) Sustrato. Edicón 3.7 en
línea) en http://lexicoon.org/ Fecha de
consulta 25 de marzo de 2016.
REFERENCIAS
[1] Facultad de
medicina, Universidad Nacional Autónoma de México, http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/propiedades%20enzimas.html
Fecha de consulta 17 de febrero de 2016
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