La rapidez y eficacia con la que
una reacción bioquímica va a ocurrir
siempre va a depender de factores químicos y físicos[1]
(temperatura, pH, cantidad de sustratos y catalizadores etc). La catálisis no
es la excepción y para que ésta ocurra de forma eficaz existen factores
específicos que se definirán a continuación.
Velocidad de reacción. Esta es la cantidad de sustancia
que se transformará en la reacción por determinado tiempo y volumen. Siempre
será positiva y difiere de la velocidad por aumento de la concentración de un
producto por un factor constante y por
un reactante por menos del recíproco del número estequiométrico. La velocidad
de reacción tendrá las unidades mol(L)-1(s)-1.
Las enzimas incrementan su velocidad de reacción
colocando los grupos reaccionantes en
estrecha proximidad. Cuando el complejo enzimático
está formado sus movimientos (rotación y traslación) quedan congelados.[2]
Al formarse los múltiples
enlaces débiles e interacciones que se producen entre la enzima y su sustrato
se dará resultado a energía libre
emitida esta será conocida como Poder catalítico. A su vez éste va a proveer una especificidad
a la reacción acelerando 10 veces más la catálisis.
La especificidad enzimática es la característica que separa a las enzimas de
los catalizadores no biológicos y se define como la discriminación que posee
una enzima para llevar a cabo su catálisis. Es decir, va a identificar el
sustrato en el que actuará.
La eficacia de la catálisis
por ende va a depender de la discriminación de la enzima con el sustrato, la
colocación de los grupos reaccionantes en estrecha proximidad formando el
complejo enzimático y aprovechando el poder catalítico.
La velocidad de reacción
enzimática pareciera actuar de manera lineal en una reacción, sin embargo
existen gráficas de velocidad en forma de hipérbola cuando se agregan
cantidades variables de sustrato a una cantidad fija de enzimas.
La cinética enzimática precisamente trata de estudiar la velocidad de acción de una enzima
así como su respuesta a los inhibidores. También intenta medir la velocidad de
la catálisis y del reconocimiento de los sustratos llevado a cabo por las
enzimas. Respondiendo a las siguientes preguntas ¿qué tan rápido actúa una
enzima? ¿con cuánta eficacia convierte la enzima diferentes sustratos en
productos? ¿qué tan susceptible es la enzima a diversos inhibidores y de qué
manera estos inhibidores afectan la actividad enzimática?
Esto es “la actividad de
una enzima medida como la velocidad de formación de los productos varía con la
concentración de sustrato”.[3]
Glosario
1.
Catálisis: F.
Quím. Incremento de una velocidad de una reacción en presencia de un
catalizador o enzima.
Real
Academia Española, Asociación de academias de la lengua española. Catálisis. Diccionario de la lengua
española 23ª ed. Edición del tricentenario [en línea] Madrid: España, 2014. En http://dle.rae.es/?id=7u6tO2e
Fecha de consulta: 24 de Marzo 2016.
3. Discriminación enzimática: Característica que posee una enzima para
identificar y actuar sobre un sustrato específico, llevando así la catálisis de
éste.
Pratt, Charlotte (2012) Bioquímica segunda edición. Edit. El manual moderno.
4. Estequiometría. Es la ciencia que mide las
proporciones cuantitativas o relaciones de masa de los elementos químicos que
están implicados en una reacción química.
Caballero Hurtado, Agustín (2006). Cómo
resolver problemas de estequiometría. Editorial
Filarias.
2. Grupos reaccionantes: M. Quím. Grupos que crearán una reacción
formando el complejo enzimático. Estos son sustratos, enzimas, grupos prostéticos,
y coenzimas.
Pratt, Charlotte (2012) Bioquímica. Segunda edición. Edit. El manual moderno.
REFERENCIAS
Podrá consultar la presentación ppt de este tema en:https://www.dropbox.com/sh/256kthzmazc0ff3/AAAeaEw_uhCn-VXXPSAP6ggGa/Presentaciones%20de%20PowerPoint/Tema%2067.pptx?dl=0
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