Existen dos condiciones
fundamentales para la vida. En primer lugar, la entidad viva ha de poder
autorreplicarse; en segundo lugar, ha de poder catalizar reacciones químicas
eficiente y selectivamente. La importancia central de la catálisis puede
sorprender pero es fácil demostrarla.
Las enzimas están en el centro de
todos los procesos bioquímicos. Actuando en secuencias organizadas catalizan
cientos de reacciones consecutivas en las que se degradan nutrientes, se
conserva y transforma la energía química y se fabrican las macromoléculas
biológicas a partir de precursores sencillos.[1]
Las enzimas son proteínas que
incrementan la velocidad de una reacción química y no se consumen durante la
misma (algunos tipos de ARN pueden actuar como enzimas, usualmente rompen y
sintetizan enlaces fosfodiester; a estas moléculas se les denomina “ribozimas”
y se encuentran en muy baja proporción en la naturaleza).[2]
Propiedades:
* Sitio activo.
* Eficiencia catalítica.
* Especificidad
* Cofactores
* Regulación
* Localización en la célula.
Sitio activo:
Las
moléculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio activo.
El sitio activo está formado por las cadenas laterales de residuos específicos,
lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular, diferente al
resto de la proteína. Este sitio es afín por la estructura tridimensional del
sustrato:
Figura:
representación de la formación del complejo enzima-sustrato.
El sitio activo la
enzima (E) une al substrato (S) formando un complejo enzima-substrato (ES). En
el complejo ES, E transforma a S en él o los productos, [3]formando
el complejo enzima-producto (EP), finalmente la enzima libera del sitio activo
a P, regenerándose.
E + S ES E + P
Eficiencia catalítica
La mayoría de las reacciones
catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren desde 106 hasta 1014
veces más rápido que la misma reacción no catalizada. Típicamente, cada
molécula de enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas
de substrato en producto. El número de estas moléculas transformadas a producto
por molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de recambio.
Especificidad
Las enzimas son muy específicas por el substrato de la reacción que
catalizan. Interactúan con una o muy pocas moléculas y catalizan únicamente un
tipo de reacción, por lo que las moléculas con las que interactúan deben ser
muy parecidas, tanto en composición, como en estructura tridimensional. Por
ejemplo, en la siguiente figura, en el panel A, se muestra la reacción
catalizada por la enzima triosafosfato isomerasa (enzima que cataliza el paso 5
de la glucólisis), en el panel B se muestran inhibidores de la catálisis:
Cofactores
Algunas enzimas se
asocian con moléculas de carácter no proteíco que son necesarias para el
funcionamiento de la enzima, estas moléculas se denominan cofactores.
Comúnmente, los factores encontrados en las enzimas incluyen iones metálicos
como el Zn2+ o el Fe2+, también pueden
ser moléculas orgánicas que se denomina coenzimas como el NAD+, FAD, la
conezima A y la C, generalmente [4]las
coenzimas son derivados de las vitaminas. A la enzima en ausencia de su
cofactor (cuando lo tiene), se le denomina apoenzima, en presencia de su
cofactor (cuando lo tiene), se le denomina holoenzima. La apoenzima
generalmente carece de actividad biológica. La diferencia entre un cofactor y
un grupo prostético, como el grupo hemo, es que este último está unido de
manera covalente a la enzima, mientras que el cofactor puede ser removido de la
misma con relativa facilidad.
Tabla: Relación entre algunas coenzimas y las vitaminas a partir de las
cuales se producen. Enfermedades generadas por la deficiencia
* No tiene un nombre específico, su aparición es muy rara.
Regulación
La actividad enzimática puede ser regulada, esto quiere decir que
dependiendo de los requerimientos metabólicos, las enzimas son activadas o
inhibidas, para acelerar o disminuir la velocidad con la que catalizan la reacción,
respondiendo así a las diferentes necesidades de sus productos en la célula. La
regulación más común es modificando la concentración de su(s) substrato(s)
Localización en la célula
En los eucariontes, muchas enzimas se localizan en organelos específicos
en la célula. Esta compartamentalización ayuda a aislar los substratos de la
reacción o productos de la misma, de tal forma que no hay competencia de
reacciones, de esta manera se provee un medio favorable para la reacción, de
tal forma que es posible localizar diferentes partes del metabolismo en
diferentes organelos, haciendo a la célula una entidad organizada en donde
simultáneamente funcionan miles de enzimas.[5]
Glosario
1. Enzima: Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y
estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es
energéticamente posible. Lexicoon (2016)
Enzima. Edicón 3.7 en línea) en http://lexicoon.org/ Fecha de consulta
25 de marzo de 2016.
2. Sitio activo: Zona de la
enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. Lexicoon (2016) Sitio
activo. Edicón 3.7 en línea) en http://lexicoon.org/
Fecha de consulta 25 de marzo de 2016.
Referencias
[1] David L.
Nelson, Michael M. Cox; (2006); Principios
de Bioquímica (5ta edición); New York. Fecha de consulta 17 de febrero de
2016
[2] Facultad de medicina, Universidad Nacional
Autónoma de México, http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/propiedades%20enzimas.html
Fecha de consulta 17 de febrero de 2016
[3] Ídem
[4] Ídem
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