Enlace Peptídico
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes.Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.
Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.
Características del enlace peptídico.
• El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
• El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano.
• Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos y los aminos y carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
Estructura de las proteínas
Los 20 aminoácidos que se encuentran comúnmente en las proteínas están unidos por enlaces peptídicos. La secuencia lineal de los aminoácidos unidos contiene la información necesaria para generar una molécula proteica con una estructura tridimensional particular. La complejidad de una estructura proteica se puede analizar de manera sencilla si se toman en cuenta cuatro niveles fundamentales de organización en las macromoléculas, que se denominan: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria.
La secuencia de aminoácidos que jamás es ramificada en una proteína, se denomina: secuencia primaria. Para conocer la secuencia de aminoácidos en la proteína se requiere la aplicación de muchas técnicas experimentales. Conocer la estructura primaria es muy importante porque muchas enfermedades genéticas residen en proteínas que poseen una secuencia de aminoácidos anormal. Si el cambio en la secuencia de aminoácidos es muy drástico entonces la estructura tridimensional de la proteína mutante (modificada), será diferente y, por tanto, su función no se llevará acabo de manera adecuada o bien, no se llevará a cabo. Si se conocen la estructura primaria de la proteína normal y la mutada, esta información puede ser utilizada para diagnosticar o bien estudiar a los diferentes padecimientos.
Estructura secundaria
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrogeno se establecen entre los grupos -CO- y –NH- peptídico (el primero es aceptar de H, y el segundo como donador de H).
De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones más estables. Para neutralizar las cargas polares del esqueleto peptídico, las proteínas adoptan conformaciones que maximizan la formación de puentes de hidrógeno, gracias a la libertad de giro de los enlaces situados inmediatamente antes y después del enlace peptídico. Esto lo hacen principalmente formando α-hélices dextrógiras y láminas β.
La estructura secundaria de las proteínas se representa en bioinformática de forma similar a la secuencia primeria, asignando a cada residuo una letra que identifica el estado de estructura secundaria en que se encuentra. Se suele identificar a los residuos de una α-hélice con H, los de una lámina β con E y los demás con C, del inglés coil. Cuando la estructura secundaria es de especial interés se identifican varios subclases de C, como T (del ingles turn) o B (de horquilla β).
Estructura terciaria
Se refiere al plegamiento global de la cadena polipeptídica completa, que da lugar a una forma tridimensional específica. La estructura terciaria de las enzimas es con frecuencia compacta y de una forma globular.
• A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
• EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.
• Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:
• proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y proteínas globulares, solubles en agua
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