Las enzimas están en el centro de cada proceso bioquímico.
Actuando en secuencias organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas
mediante las que se degradan nutrientes, se conserva y transforma la energía
química y se fabrican las macromoléculas biológicas a partir de precursores
sencillos. A través de la acción de las enzimas reguladoras las rutas
metabólicas están altamente coordinadas, proporcionando una armoniosa
influencia recíproca entre la multitud de actividades diferentes que son
necesarias para la vida.
Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN
catalítico todas las enzimas son proteínas. Su actividad catalítica depende de
la integridad de su conformación proteica nativa. Si se desnaturaliza o se
disocia una enzima en sus subunidades, se pierde normalmente la actividad
catalítica si se descompone una enzima en
sus aminoácidos constituyentes siempre se destruye su actividad catalítica.
Así, las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las
proteínas enzimáticas son esenciales
para su actividad catalítica.[1]
Propiedades de las enzimas:
v Catalizadores orgánicos: aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas, sin
ser alteradas químicamente por la reacción que catalizan. Debido a esto último,
las enzimas pueden actuar varias veces y, por lo tanto, resultan efectivas aún
en cantidades muy pequeñas.
v Energía de activación: las energías de activación son barreras energéticas para
las reacciones químicas, estas barreras son cruciales para la propia vida. Sin
tales barreras energéticas, las macromoléculas complejas revertirían
espontáneamente a formas moleculares muchos más sencillas. No podrían existir
ni las estructuras complejas y altamente ordenadas ni los procesos metabólicos
que tienen lugar en cada célula. Las enzimas son moléculas que están para
disminuir la energía de activación de las reacciones necesarias para la
supervivencia celular. En los laboratorios químicos, también es frecuente que
la energía de activación sea proporcionada por el calor. Cuando se aplica la
llama de un mechero al matraz que contiene las sustancias reactantes, las
moléculas de estas aceleran sus movimientos, lo que se traduce en un aumento de
colisiones moleculares que favorecen las reacciones químicas. En las células
vivas, un incremento del calor aceleraría igualmente todas las reacciones
metabólicas, pero, muy pronto las proteínas se desnaturalizarían, perderían su
funcionalidad y aparecerían otros efectos destructivos.[2]
v Formación de un
complejo enzima-sustrato: Las enzimas controlan
las reacciones bioquímicas ofreciendo un entorno tridimensional a los reactivos
sobre los que actúan. Toda molécula de enzima posee un sitio, denominado sitio
activo, donde tiene lugar su acción catalítica. El concepto de sitio activo de
una enzima corresponde a una depresión o hendidura relativamente pequeña que
posee la geometría y distribución de cargas (positivas y negativas) para unirse
específicamente y en forma complementaria a un determinado sustrato, (este
sitio activo es el lugar donde a través del reconocimiento molecular ocurren
las reacciones de ruptura y formación de enlaces) formándose así un complejo
enzima-sustrato en el que las moléculas de las sustancias reactantes
(sustratos) quedan muy próximas entre si, condición indispensable para que se
lleve a cabo la reacción química de ellas. Por ultimo cabe señalar que, al
separarse los productos de la enzima, esta ultima queda libre e intacta para
catalizar la biosíntesis de nuevos productos iguales a los anteriores.
v Especificidad: cada una de las enzimas cataliza una sola reacción química
o en ciertos casos unas pocas reacciones íntimamente relacionadas, por la
similitud molecular de los sustratos.
Regulación de la
actividad enzimática:
•Concentraciones:
si aumenta la concentración de sustrato o de la enzima, la velocidad de la
reacción también crece; en otras palabras, a mayor cantidad de sustrato o
enzima, mas grande es la elaboración de
producto, en un tiempo dado. En algunas ocasiones ciertas células pueden
disponer abundantemente de un sustrato definido, y no poseer la cantidad
adecuada de la enzima específica para ese sustrato. La enzima, en tal caso,
constituye un factor limitante del metabolismo celular en aquellas células.
•Inhibores:
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los
inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro
activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor
competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su
unión al sustrato (inhibidor no competitivo).
•Desnaturalización:
Cuando las proteínas se desnaturalización pierden su nivel terciario de
organización y, consecuentemente, dejan de funcionar. En el caso particular de
las enzimas , tres condiciones ambientales pueden determinar que las enzimas
pierdan su funcionalidad como consecuencia de la desnaturalización:
1.pH: las
enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que su actividad es
máxima; a valores inferiores o superiores de pH la actividad disminuye. Esto no
es sorprendente dado que algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar
como ácido o bases débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio
activo de la enzima, que dependen de su mantenimiento en un cierto estado de
ionización. Por otra parte las cadenas laterales ionizadas de la proteína
pueden jugar un papel esencial en las
interacciones que mantiene la estructura de la proteína.
2.Temperatura:
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas,
a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción
debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
3.Metales pesados:
los iones de algunos metales pesados, tales como el plomo (Pb ) y el mercurio (
Hg ), precipitan a las proteínas y, por lo tanto inactivan las enzimas.
Normalmente, las enzimas están en suspensión dentro del citoplasma o unidas a
una biomembrana. Si los iones de un metal pesado se combinan con una enzima en
suspensión, la molécula proteica precipita, perdiendo su eficacia como enzima.[3]
Glosario
1. Ion:
partícula cargada eléctricamente constituida por un átomo o molécula que no es
eléctricamente neutra. Conceptualmente esto se puede entender como que, a
partir de un estado neutro de un átomo o partícula, se han ganado o perdido
electrones; este fenómeno se conoce como ionización.
Lexicoon
(2016) Ion. Edicón 3.7 en línea) en http://lexicoon.org/ Fecha de
consulta 25 de marzo de 2016.
2. Metal: se
denomina a los elementos químicos caracterizados por ser buenos conductores del
calor y la electricidad. Poseen alta densidad y son sólidos a temperatura
ambiente (excepto el mercurio); sus sales forman iones electropositivos
(cationes) en disolución.
Lexicoon
(2016) Metal. Edicón 3.7 en línea) en
http://lexicoon.org/
Fecha de consulta 25 de marzo de 2016
3. Regulación:
acción y efecto de regular (ajustar o poner en orden algo, reglar el
funcionamiento de un sistema, determinar normas).
Lexicoon
(2016) Regulación. Edicón 3.7 en
línea) en http://lexicoon.org/ Fecha de consulta 25 de marzo de 2016.
[1] Facultad de
medicina, Universidad Nacional Autónoma de México, http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/propiedades%20enzimas.html
Fecha de consulta 17 de febrero de 2016
[2] Richard Harvey, Denisse R. Ferrier; Bioquímica.
5ta
edición; Fecha de consulta 22 de febrero de 2016.
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