Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis
de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como
catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones
químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son
altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un
sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de
reacción.
MECANISMOS GENERALES DE REACCIONES ENZIMATICAS.
Los enzimas, en cuanto que proteínas, presentan todos los
rasgos estructurales y propiedades químicas que caracterizan a esta notable
clase de biomoléculas. En efecto, se ha podido comprobar que los enzimas
pierden su actividad catalítica cuando sufren desnaturalización por efecto de
los mismos agentes que afectan a las demás proteínas; la conformación
tridimensional nativa intacta de la proteína enzimática resulta indispensable
para que ésta desempeñe su función. Además, los enzimas, al igual que otras
muchas clases de proteínas, presentan un centro activo a través del cual
interactúan con la(s) molécula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el
nombre de sustrato(s), mediante un acoplamiento espacial (las superficies
moleculares de ambos tienen formas complementarias) y químico (grupos
funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s) establecen
diferentes tipos de interacciones débiles entre sí). Tanto la actividad
catalítica como el elevado grado de especificidad química que presentan los
enzimas residen en esta interacción específica entre el enzima y su sustrato.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie
del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de
aminoácidos. Por regla general los aminoácidos que forman parte del centro
activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando
posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que estos aminoácidos
coincidan próximos entre sí sobre el centro activo no es más que una
consecuencia del plegamiento característico de la cadena polipeptídica, es
decir, de la conformación tridimensional nativa de la proteína enzimática.
La hipótesis del complejo enzima-sustrato explica de modo
satisfactorio el efecto de saturación del enzima por el sustrato observado en
los estudios de cinética enzimática: cuando la concentración de sustrato es muy
superior a la concentración del enzima en el medio de reacción, todos los
centros activos de las moléculas de enzima se hallan ocupados en un momento
dado por moléculas de sustrato, con lo que aumentos posteriores de la
concentración de éste no se traducen en aumentos en la velocidad de reacción.[1]
ESPECIFICIDAD ENZIMATICA.
Los enzimas, además de ser unos catalizadores muy eficaces,
presentan un alto grado de especificidad química, es decir, son capaces de
inducir la transformación de un sólo tipo de moléculas y no de otros que
también se encuentran presentes en el medio de reacción. Un enzima es capaz de
discriminar entre dos sustancias que potencialmente podrían actuar como
sustratos.
Como ya se apuntó anteriormente, la relación que existe
entre el enzima y su sustrato es un caso particular de un fenómeno más amplio:
la relación entre las proteínas y sus respectivos ligandos. Aunque hemos
introducido alguna salvedad sobre el particular (el enzima no es exactamente
complementario con el sustrato sino más bien con el estado de transición),
podemos afirmar que entre el enzima y su sustrato se da un acoplamiento
espacial (el sustrato "encaja" en el centro activo del enzima) y
químico (ambos poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones
débiles entre sí). La especificidad de los enzimas reside en esta
complementariedad estructural. Así, aquellos potenciales sustratos que, por
falta de acoplamiento espacial y/o químico, no puedan acceder al centro activo
del enzima, no podrán ser transformados por él. Por otra parte, es necesario
tener en cuenta que, en muchos casos, no es la totalidad de la molécula de
sustrato, sino solamente una parte de ella, denominada grupo determinante de la
posición, la que se acopla espacial y químicamente con el centro activo.
La importancia de las interacciones débiles entre grupos
funcionales complementarios del sustrato y del centro activo en la
determinación de la especificidad de los enzimas debe hacernos reflexionar
sobre un hecho crucial: la energía de fijación, que como hemos visto es la
principal fuente de energía libre para la catálisis, proporciona también
especificidad. Catálisis y especificidad son dos propiedades de los enzimas
que, aunque conceptualmente se distinguen
con facilidad, responden en realidad a un mismo fenómeno: la interacción
energéticamente favorable entre el enzima y el sustrato.
Aunque los enzimas son en general muy específicos
comparados con cualquier catalizador artificial, su grado de especificidad
resulta ser muy variado. Existen enzimas con una especificidad muy estricta que
sólo reconocen a un sustrato determinado y no inducen la transformación de
otras moléculas aunque estén estructuralmente muy relacionadas con él; algunos
enzimas incluso son capaces de distinguir entre formas estereoisómeras de una
misma sustancia (por ejemplo la lactato-deshidrogenasa sólo es capaz de
deshidrogenar al estereoisómero L del ácido láctico). En el otro extremo del
espectro de especificidades se encuentran enzimas con una especificidad
relativamente amplia: pueden inducir la transformación de toda una serie de
sustratos que presentan determinado rasgo estructural común (por ejemplo la
fosfatasa alcalina induce la hidrólisis de diferentes ésteres del ácido
fosfórico). Existen entre ambos extremos todos los grados de especificidad
imaginables.[2]
Glosario
1. Catálisis:
La catálisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción
química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y las
que desactivan la catálisis son denominados inhibidores.
LEXICOON. Catálisis [en línea] - Edición 3.7 (Dic
2015). Disponible en http://lexicoon.org/es/catalisis
fecha de consulta 24 marzo 2016
2.
Estereoisómero: Compuesto químico que contiene el mismo número de átomos,
unidos de la misma forma, pero con diferente configuración espacial. Por
ejemplo, uno puede ser la imagen especular del otro.
Diccionario
medico Onsalus. 2009. Estereoisómero.
http://www.onsalus.com/definicion-estereoisomero-10674.html#ixzz43oGqUAsb
fecha de consulta 24 de marzo 2016
3.
Polipeptídica: Conjunto de péptidos unidos entre si. En general el conjunto
está compuesto por mas de seis péptidos.
Miguel
Calvo. (2015). BIOQUIMICA DE LOS
ALIMENTOS. de Unizar Sitio web: http://www.onsalus.com/definicion-estereoisomero-10674.html#ixzz43oGqUAsb
fecha de consulta 24 marzo 2016
REFERENCIAS
[1] Bioquímica .2002 5ta edición. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko y
Lubert Stryer ; Contenidos Web de Neil D. Clarke.
Podrá consultar la presentación ppt de este tema en:
0 comentarios:
Publicar un comentario